Hipertermofilna arheja Aeropyrum pernix je prilagojena za življenje pri visokih temperaturah, v slanem okolju in pri oksidativnih pogojih. V tej raziskavi smo se osredotočili na antioksidativno aktivnost proteinov iz A. pernix K1. Proteine smo iz biomase A. pernix ekstrahirali v metanolu in vodi pri visoki temperaturi. V ekstraktih smo določili skupne tiolne skupine in antioksidativno učinkovitost. V metanolnem ekstraktu je bila vsebnost skupnih proteinov za 36 % nižja kot v vodnem ekstraktu, prav tako je bilo za 10% manj določenih skupnih tiolnih skupin. Antioksidativna učinkovitost vodnega ekstrakta je bila štirikrat višja kot metanolnega. Proteine smo iz obeh ekstraktov ločili z dvodimenzionalno elektroforezo, izbrane proteine pa analizirali z masno spektrometrijo. Večina identificiranih proteinov sodi med intracelularne proteine, ki so vključeni v oksidativni in osmolarni stresni odgovor. Identificirani smo tudi nekaj proteinov s hidrolitično in dehidrogenazno aktivnostjo.
COBISS.SI-ID: 4877176
Podan je pregled analitskih tehnik, ki se uporabljajo pri ptudiju proteinov in njihovih interakcij s fenolnimi spojinami.
COBISS.SI-ID: 4537208
Želeli smo razviti genetska orodja za uporabo v S. rimosus. Ta študija dokazuje, da s pomočjo S. rimosusa lahko pridobivamo industrijsko pomembne encimske kot je fitaza AppA, ki se prenesejo izven celice. Izolacija aktivne fitaze z S.rimosus poteka po analognih postopkih kot v E. coli. Uporabili smo Ni-kelatno kromatografijo, ki je specifična za histidinsko označene proteine in omogoča hitro in enostavno izolacijo. To dokazuje, da se lahko S. rimosus potencialno uporabimo kot alternativni proteinski sistem za izražanje heterolognih proteinov.
COBISS.SI-ID: 4879480